La structure générale du filament de myosine est connue depuis les études classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caractéristiques cruciales, à savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts croisés de myosine par répétition de 143 Å, a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des protéines myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dodécyl sulfate de sodium a donné des résultats contradictoires. Cet auteur a réexaminé la stoechiométrie myosine/actine à partir de gels unidimensionnels de myofibrilles préparés selon différentes procédures. Ensuite, l'auteur s'est penché sur la question cruciale de savoir si les différences de concentration d'actine au cours des différentes méthodes de préparation des muscles résultaient d'une perte d'actine ou de l'élimination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour répondre à cette question, des préparations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une électrophorèse bidimensionnelle, avec du dodécylsulfate de sodium dans la première dimension et une focalisation isoélectrique dans la deuxième dimension. Les résultats ont révélé un arrangement structurel des ponts croisés de myosine dans le muscle strié des vertébrés.